Propos. - L'amylose est une maladie rare dont la fréquence demeure cependant sous-estimée en raison de la nécessité d'un diagnostic histologique identifiant des dépôts anhistes extracellulaires ayant des affinités tinctoriales pour le rouge Congo. Plus de 20 protéines peuvent former des dépôts amyloïdes. Certaines formes d'amylose sont plus fréquentes et notamment l'amylose AL et l'amylose AA. Parmi les amyloses génétiques, il est noté une prévalence de l'amylose à transthyrétine. La fréquence de l'amylose est également accrue si sont inclus dans ce groupe les dépôts amyloïdes associés aux plaques séniles de la maladie d'Alzheimer et des maladies à prions. En l'absence de traitements spécifiques de la maladie amyloïde, d'importantes recherches ont été entreprises pour mieux comprendre la physiopathologie de l'amylose et notamment celle de l'amylose AA.

Actualités et points forts. - La substance amyloïde n'est pas uniquement composée de fibrilles amyloïdes mais également de protéoglycanes, de composant P et d'amyloid-enhancing factor. Un nouvel axe de recherche s'est intéressé aux cellules impliquées dans la formation de la substance amyloïde et aux relations des dépôts avec les protéoglycanes et le composant P.

Perspectives et projets. - Il a été démontré qu'une formation extracellulaire d'amylose était possible avec pour point de départ l'amyloid-enhancing factor en l'absence de macrophages. Il reste à rechercher des inhibiteurs de la formation d'amylose intra- ou extracellulaire. Un anti-composant P a récemment été développé, le succès qu'obtient cette molécule en permettant la régression de l'amylose AA murine laisse des espoirs quant à son emploi en thérapeutique humaine.

Purpose. - Amyloidosis is a rare disease associated with an underestimated frequency because of the need of a pathological diagnosis identifying extracellular deposits with affinity for Congo red. There are moreover 20 proteins that can form extracellular fibril deposits. Some amyloidosis forms are more common than others, especially AA amyloidosis and AL amyloidosis. Among genetic amyloidosis, the transthyretin related amyloidosis is the most prevalent. The amyloid frequency could also be increased if amyloidosis related to Alzheimer's disease or prion's disease is included. In the absence of specific treatment for amyloidosis, researches are focused on amyloidosis pathophysiology especially, on AA amyloid pathophysiology.

Current knowledge and key points. - Amyloid is not only composed of fibrils but also of proteoglycanes, P component and amyloid-enhancing factor. A new research aim is focused on the cells involved in amyloid formation and on the relationship between amyloid, proteoglycanes and P component.

Future prospects and projects. - It was demonstrated that, in the absence of macrophages, an extracellular amyloid formation was possible with amyloid-enhancing factor as starting point. Some inhibitors of intra or extracellular amyloid formation are still to be discovered. Anti-P component has been recently developed; it was successful in the treatment of murin AA amyloidosis and gave some hope concerning the treatment of human amyloidosis.