Exploring the energetics and bimolecular interaction of bovine serum albumin (BSA) with various classes and generations of antibiotics in the absence and presence of a resorcinol based acridinedione dye (ADR1) were carried out. The binding stability of BSA-antibiotic complexes decreases on the introduction of ADR1 dye resulting in a positive value of free energy change, accompanied with several unfavourable interactions. Several polar amino acids contributed to the stability of the host-guest complex compared to that of non-polar amino acids, wherein BSA acts as the host, and antibiotics as the guest and ADR1 dye as the competing guest molecule. Hydrogen-bonding interactions govern the binding stability and energetics compared to that of hydrophobic interactions is elucidated in the present study.

Exploration de l’énergie et l’interaction bimoléculaire de l’albumine sérique bovine (BSA) avec diverses classes et générations d’antibiotiques en l’absence et en présence d’un colorant acridinedione à base de résorcinol (ADR1) ont été étudiées. La stabilité de la liaison des complexes BSA-antibiotiques diminue avec l’introduction du colorant ADR1, ce qui entraîne une valeur positive du changement d’énergie libre, accompagnée de plusieurs interactions défavorables. Plusieurs acides aminés polaires ont contribué à la stabilité du complexe hôte-invité par rapport à celle des acides aminés non polaires, dans lequel la BSA joue le rôle de l’hôte, les antibiotiques celui de l’invité et le colorant ADR1 celui de la molécule invitée concurrente. La présente étude a permis d’élucider le fait que les interactions par liaison hydrogène régissent la stabilité et l’énergie de la liaison par rapport aux interactions hydrophobes.