S'abonner

Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) and Alzheimer's disease - 14/11/14

Doi : 10.1016/j.patbio.2014.08.002 
N. El Kadmiri a, , c , I. Slassi a, b, B. El Moutawakil a, b, S. Nadifi a, A. Tadevosyan e, A. Hachem d, A. Soukri c
a Laboratory of Medical Genetics and Molecular Pathology, Faculty of Medicine and Pharmacy, Hassan II University, Casablanca, Morocco 
b Department of Neurology CHU IBN ROCHD, Casablanca, Morocco 
c Laboratory of Physiology and Molecular Genetics, Faculty of Sciences Aïn Chock, Hassan II University, Casablanca, Morocco 
d Laboratory of Thrombosis and Hemostasis, Montreal Heart Institute, Montreal, Quebec, H1T 1C8, Canada 
e Department of Medicine, Université de Montréal, Montréal, Québec, H3C 3J7, Canada 

Corresponding author.

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement.

pages 4
Iconographies 0
Vidéos 0
Autres 0

Abstract

Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) is a ubiquitous enzyme that catalyzes the sixth step of glycolysis and thus, serves to break down glucose for energy production. Beyond the traditional aerobic metabolism of glucose, recent studies have highlighted additional roles played by GAPDH in non-metabolic processes, such as control of gene expression and redox post-translational modifications. Neuroproteomics have revealed high affinity interactions between GAPDH and Alzheimer's disease-associated proteins, including the β-amyloid, β-amyloid precursor protein and tau. This neuronal protein interaction may lead to impairment of the GAPDH glycolytic function in Alzheimer's disease and may be a forerunner of its participation in apoptosis. The present review examines the crucial implication of GAPDH in neurodegenerative processes and clarifies its role in apoptotic cell death.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Résumé

La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est une enzyme ubiquitaire qui catalyse la sixième étape de la glycolyse et sert à briser le glucose pour la production d’énergie. Au-delà du métabolisme aérobie traditionnel du glucose, des études récentes ont mis en évidence les rôles joués par la GAPDH dans les processus non-métaboliques tels que le contrôle de l’expression génique et les modifications post-traductionnelles redox. La neuroprotéomique a révélé des interactions de haute affinité entre la GAPDH et les protéines associées à la maladie d’Alzheimer, y compris le β-amyloïde, le précurseur de β-amyloïde et la protéine tau. Son interaction avec des protéines neuronales peut conduire à la perte de la fonction glycolytique de la GAPDH dans la maladie d’Alzheimer et peut être un précurseur de sa participation dans les processus apoptotiques. La présente revue examine l’implication cruciale de la GAPDH dans les processus neurodégénératifs et clarifie son rôle dans l’apoptose.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Keywords : GAPDH, Alzheimer's disease, β-amyloid aggregation, Neurofibrillary tangles

Mots clés : GAPDH, La maladie d’Alzheimer, L’agrégation de la β-amyloïde, Enchevêtrements neurofibrillaires


Plan


© 2014  Elsevier Masson SAS. Tous droits réservés.
Ajouter à ma bibliothèque Retirer de ma bibliothèque Imprimer
Export

    Export citations

  • Fichier

  • Contenu

Vol 62 - N° 6

P. 333-336 - décembre 2014 Retour au numéro
Article précédent Article précédent
  • Editorial board
| Article suivant Article suivant
  • Circulating elastin peptides, role in vascular pathology
  • L. Robert, J. Labat-Robert

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement.

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’achat d’article à l’unité est indisponible à l’heure actuelle.

Déjà abonné à cette revue ?

Mon compte


Plateformes Elsevier Masson

Déclaration CNIL

EM-CONSULTE.COM est déclaré à la CNIL, déclaration n° 1286925.

En application de la loi nº78-17 du 6 janvier 1978 relative à l'informatique, aux fichiers et aux libertés, vous disposez des droits d'opposition (art.26 de la loi), d'accès (art.34 à 38 de la loi), et de rectification (art.36 de la loi) des données vous concernant. Ainsi, vous pouvez exiger que soient rectifiées, complétées, clarifiées, mises à jour ou effacées les informations vous concernant qui sont inexactes, incomplètes, équivoques, périmées ou dont la collecte ou l'utilisation ou la conservation est interdite.
Les informations personnelles concernant les visiteurs de notre site, y compris leur identité, sont confidentielles.
Le responsable du site s'engage sur l'honneur à respecter les conditions légales de confidentialité applicables en France et à ne pas divulguer ces informations à des tiers.


Tout le contenu de ce site: Copyright © 2024 Elsevier, ses concédants de licence et ses contributeurs. Tout les droits sont réservés, y compris ceux relatifs à l'exploration de textes et de données, a la formation en IA et aux technologies similaires. Pour tout contenu en libre accès, les conditions de licence Creative Commons s'appliquent.