Le phylum des Apicomplexa constitue un groupe très homogène de Protozoaires parasites, souvent intracellulaires obligatoires, de grande importance en clinique humaine et vétérinaire, responsables de pathologies aussi diverses que le paludisme, la toxoplasmose ou les coccidioses. Les recherches des cinq dernières années ont montré le rôle central de l'exocytose des protéines des micronèmes dans l'étape de mobilité, reconnaissance et attachement des parasites aux cellules hôtes. Nous avons récemment identifié et caractérisé au sein des micronèmes de Toxoplasma gondii , une adhésine : TgMIC3. Lors de l'invasion, TgMIC3 est sécrétée après contact avec les cellules hôtes et se relocalise à la surface parasitaire. Grâce à son affinité pour la surface des cellules hôtes et la surface parasitaire, TgMIC3 pourrait servir de « pont » entre la cellule-hôte et le parasite permettant alors l'attachement du toxoplasme à la surface de la cellule qu'il infecte. TgMIC3 est un homodimère synthétisé sous forme d'un précurseur qui subit un clivage post-traductionnel N-terminal aboutissant à un produit mature de 90 kDa. Le gène TgMIC3 a été cloné et séquencé et la séquence protéique déduite révèle l'existence de 5 motifs apparentés au facteur de croissance épidermique « EGF » et d'un motif évoquant un domaine lectinique spécifique du N-acetyl glucosamine, respectivement susceptible de médier les interactions protéine-protéine ou protéine-glycanne. Excepté le peptide signal, TgMIC3 ne possède pas de signal d'ancrage membranaire ; TgMIC3 est une adhésine soluble. Nous avons récemment montré que le clivage du propeptide s'opère avant le stockage dans les micronèmes, au niveau

Protozoan of the phylum Apicomplexa are of high medical and veterinary importance, causing diseases such as malaria, toxoplasmosis and cryptosporidiosis. Invasive stages of apicomplexans possess organelles named micronemes, which are involved in the invasion process. We have recently characterized a protein in micronemes of Toxoplasma gondii , TgMIC3, which possess adhesive properties to host cell surface. Immunofluorescence analysis of T. gondii tachyzoite invasion showed that TgMIC3 is exocytosed and re-localised on the surface of the parasite during invasion. By being able to bind both the putative host cells and the parasites, TgMIC3 could be involved in invasion by acting as a bridge between the parasite and the host cell. Gene sequence analysis of TgMIC3 has revealed 5 partially overlapping EGF-like domains and a lectin binding-like domain, which can be involved in protein-protein or protein-carbohydrate interactions respectively. TgMIC3 is a homodimer synthetized with a N-terminal propeptide that is cleaved during trafficking to the organelle, presumably in the trans-Golgi network. The processing involves a serine protease and is required for correct binding function of TgMIC3. The exact role of this propeptide remains unexplained. It may be involved in the targetting of the protein to the micronemes by masking the region involved in interaction with membranes to avoid binding of the protein in the trafficking pathway.