Le réseau vasculaire possède un système enzymatique capable de dissoudre la fibrine formée au cours de l'activation de la coagulation, lui permettant de lutter contre la thrombose. Ce système fibrinolytique est constitué par le plasminogène, ses activateurs et les inhibiteurs des enzymes actives. Ce processus fait intervenir non seulement des protéines du plasma mais également l'endothélium vasculaire et les leucocytes qui synthétisent et sécrètent les activateurs du plasminogène, le tissue plasminogen activator (tPA) et l'urokinase (uPA), respectivement. L'assemblage du plasminogène et de ses activateurs sur la fibrine ou les membranes cellulaires aboutit à la formation de plasmine qui dégrade le caillot de fibrine en produits de dégradation solubles (D-dimères) et contribue ainsi à restaurer l'intégrité vasculaire et le flux sanguin. Le dosage des D-dimères fait dorénavant partie intégrante d'algorithmes diagnostiques de la maladie thromboembolique veineuse. L'étude de la fibrinolyse a rapidement évolué au cours des dernières années et l'on sait aujourd'hui que la formation de plasmine est un mécanisme ubiquitaire également responsable de mécanismes d'activation cellulaire et de remodelage de la matrice extracellulaire. Ainsi, des processus tels que la migration cellulaire, l'angiogenèse, la dissémination tumorale et le remodelage vasculaire sont contrôlés par la formation de plasmine. En dehors du schéma classique de la fibrinolyse, des données récentes ont décrit de nouveaux mécanismes de formation de plasmine sur des vecteurs mobiles, les microvésicules cellulaires d'origine leucocytaire et endothéliale qui portent en surface l'activateur du plasminogène synthétisé par la cellule d'origine. Ce nouveau mécanisme appelé cross-talk fibrinolytique fait intervenir le plasminogène lié à la fibrine ou à la membrane des plaquettes qui est activé en plasmine par l'uPA porté sur les microvésicules leucocytaires. L'intérêt de l'exploration en pratique clinique de ce nouveau mécanisme est en cours d'évaluation.