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IgE cross-reactivity between the major peanut allergen Ara h 2 and the nonhomologous allergens Ara h 1 and Ara h 3 - 27/06/13

Doi : 10.1016/j.jaci.2013.01.022 
Merima Bublin, PhD a, , Maria Kostadinova, MSc a, Christian Radauer, PhD a, Christine Hafner, MD b, Zsolt Szépfalusi, MD c, Eva-Maria Varga, MD d, Soheila J. Maleki, PhD e, Karin Hoffmann-Sommergruber, PhD a, Heimo Breiteneder, PhD a
a Department of Pathophysiology and Allergy Research, Medical University of Vienna, Vienna, Austria 
b Karl Landsteiner Institute for Dermatological Research, St Pölten, Austria 
c Department of Paediatrics and Adolescent Medicine, Medical University of Vienna, Vienna, Austria 
d Department of Paediatrics, Respiratory and Allergic Disease Division, Medical University Graz, Graz, Austria 
e US Department of Agriculture, Agricultural Research Service, Southern Regional Research Center, New Orleans, La 

Corresponding author: Merima Bublin, PhD, Department of Pathophysiology and Allergy Research, Medical University of Vienna, Waehringer Guertel 18-20, 1090 Vienna, Austria.

Abstract

Background

Ara h 1, a vicilin; Ara h 2, a 2S albumin; and Ara h 3, a legumin, are major peanut allergens. Ara h 2 is an important predictor of clinical reactivity to peanut, but cosensitization to all 3 allergens is correlated with the severity of patients’ symptoms.

Objective

We investigated whether cosensitization to these 3 allergens is caused by IgE cross-reactivity, despite the fact that they do not display obvious structural or sequence similarities.

Methods

IgE cross-inhibitions were performed with purified Ara h 1, Ara h 2, and Ara h 3 and IgG-depleted sera from 10 patients with peanut allergy. After an in silico search for similar peptides, IgE ELISA inhibition assays with synthetic peptides were performed.

Results

Ara h 2 inhibited IgE binding to Ara h 1 (average, 86% ± 13%) and Ara h 3 (average, 96% ± 6%). IgE binding to Ara h 2 was inhibited by Ara h 1 by 78% ± 15% and by Ara h 3 by 80% ± 6%. A subsequent sequence comparison showed that these nonhomologous allergens contained several similar surface-exposed peptides. IgE binding to Ara h 2–derived peptides was completely inhibited by Ara h 1 and Ara h 3. A mixture of these peptides reduced IgE binding to Ara h 1 and Ara h 3 by 20% to 60% and to Ara h 2 by 49% to 89%.

Conclusion

Occurrence of similar sequences in the 3 major peanut allergens accounts for the high extent of cross-reactivity among them.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Key words : Allergens, food allergy, IgE cross-reactivity, peanut allergy

Abbreviation used : IC50


Plan


 Supported by BRIDGE Grant 820127 from the Austrian Research Promotion Agency (FFG; to H.B.).
 Disclosure of potential conflict of interest: C. Hafner has received lecture fees from Roche, Bristol-Myers Squibb, and Phadia Austria. K. Hoffmann-Sommergruber has received consulting fees from Thermo Fisher Diagnostics AB, has received fees for participation in a reviewer board from SNF, has received royalties from CRD Press for coediting Managing Allergens in Food (2007), and has received travel support for EAACI Meetings in relation to the Interest Group for Food Allergy. The rest of the authors declare that they have no relevant conflicts of interest.


© 2013  American Academy of Allergy, Asthma & Immunology. Publié par Elsevier Masson SAS. Tous droits réservés.
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Vol 132 - N° 1

P. 118 - juillet 2013 Retour au numéro
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