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Hémoglobine - 01/01/93

[13-000-S-10]
Jean Rosa : Praticien hospitalier, chef du service de biochimie
Hôpital Henri-Mondor, 94010  Créteil  France
Henri Wajcman : Directeur de recherche à l'INSERM (unité 299)
Yves Blouquit : Chargé de recherche à l'INSERM (unité 91)
Article archivé , publié initialement dans le traité EMC Hématologie et remplacé par un autre article plus récent: cliquez ici pour y accéder

Résumé

Le terme « hémoglobine » a été utilisé pour la première fois en 1862 par Hoppe-Seyler pour désigner le pigment respiratoire, transportant l'oxygène, contenu dans les globules rouges. Les hémoglobines constituent une famille très ancienne de molécules, apparue simultanément à la vie aérobie dans l'évolution des espèces. Il y a quelque 400 millions d'années, la duplication d'un gène ancestral codant pour une hémoprotéine transporteuse d'oxygène a donné naissance à 2 molécules : d'une part la myoglobine, destinée au stockage d'oxygène dans les organes à proximité de son lieu de consommation, et d'autre part l'hémoglobine, spécialisée dans le transport d'oxygène de la périphérie vers les tissus. L'hémoglobine est un tétramère dont les sous-unités sont identiques 2 à 2 et se distinguent en types α et β.

Les globules rouges, constitués pour 33 % de leur poids par l'hémoglobine, sont à l'origine du pouvoir oxyphorique du sang. Ainsi chez l'homme, avec un taux normal d'hémoglobine de 14 à 15 g/dl, la capacité de transport d'un décilitre de sang est d'environ 20 ml d'oxygène. Ce même volume de plasma ne peut transporter sous forme dissoute que 0,5 ml d'oxygène.

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