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IgE antibodies to recombinant pollen allergens (Phl p 1, Phl p 2, Phl p 5, and Bet v 2) account for a high percentage of grass pollen–specific IgE - 09/09/11

Doi : 10.1016/S0091-6749(98)70391-4 
Verena Niederberger, MDa, Sylvia Laffer, PhDb, Renate Fröschl a, Dietrich Kraft, MDb, Helmut Rumpold, MDa, Sonja Kapiotis a, Rudolf Valenta, MDa, Susanne Spitzauer, MDa
Vienna, Austria 

Abstract

Background: Pollen from different grass species are some of the most potent elicitors of Type I allergy worldwide. The characterization of antigenic structures and IgE epitopes common to different grass species is relevant to define reagents for diagnosis and specific therapy of grass pollen allergy.

Objective: The purpose of this study was to estimate the percentage of IgE directed to common, cross-reactive, or both types of epitopes shared by recombinant pollen allergens (Phl p 1, Phl p 2, Phl p 5, and Bet v 2) and natural pollen extracts from nine different monocots (Anthoxanthum odoratum, Avena sativa, Cynodon dactylon, Lolium perenne, Phragmites australis, Poa pratensis, Secale cereale, Triticum sativum, Zea mays) by using sera from different populations.

Methods: Natural pollen extracts from nine different monocot species were characterized regarding their allergen contents by using specific antibodies and by IgE immunoblot inhibition with recombinant allergens. The percentage of grass pollen–specific IgE that was preabsorbed with a combination of recombinant timothy grass pollen allergens (Phl p 1, Phl p 2, and Phl p 5) and recombinant birch profilin (Bet v 2) was determined by ELISA in sera from 193 European, American, and Asian subjects.

Results: IgE to recombinant pollen allergens accounted for a mean 59% of grass pollen–specific IgE. A lower inhibition of IgE binding to certain natural extracts (C. dactylon and Z. mays) could be attributed to the absence of immunologically detectable group 5 and group 2 allergens in these species.

Conclusion: We define four recombinant pollen allergens that account for a substantial proportion of grass pollen–specific IgE. The recombinant pollen allergens characterized may represent candidates not only for diagnosis but also for patient-tailored immunotherapy of grass pollen allergy.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Keywords : Recombinant pollen allergens, Phl p 1, Phl p 2, Phl p 5, profilin, Bet v 2, IgE cross-reactivity, immunoabsorption, grass pollen allergy

Abbreviations : BSA, TBS


Plan


 From aInstitute of Medical and Chemical Laboratory Diagnostics, and bInstitute of General and Experimental Pathology, AKH, University of Vienna, Austria.
 Supported by grant S06703 from the Austrian Science Foundation, by a grant from the Austrian Ministry of Science, and by Pharmacia Upjohn, Uppsala, Sweden.
 Reprint requests: Rudolf Valenta, MD, Institute of General and Experimental Pathology, AKH, University of Vienna, Waehringer Guertel 18-20, A-1090 Vienna, Austria.
 1/1/86657


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Vol 101 - N° 2

P. 258-264 - février 1998 Retour au numéro
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  • In situ localization of a high molecular weight cross-reactive allergen in pollen andplant-derived food by immunogoldelectron microscopy
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