The collagen superfamily is highly complex and shows a remarkable diversity in molecular and supramolecular organization, tissue distribution and function. However, all its members share a common structural feature, the presence of at least one triple-helical domain, which corresponds to a number of (Gly-X-Y)n repeats (X being frequently proline and Y hydroxyproline) in the amino acid sequence. Several sub-families have been determined according to sequence homologies and to similarities in the structural organization and supramolecular assembly. In the present review, we focus on the newly described fibrillar collagens, fibrillar-associated collagens with interrupted triple helix, membrane collagens and multiplexins. Recent advances in the characterization of proteins containing triple-helical domains but not referred to as collagens are also discussed.

La superfamille des collagènes est particulièrement complexe et présente une remarquable diversité tant au niveau de l'organisation moléculaire et supra-moléculaire qu'à celui de la distribution tissulaire et des fonctions biologiques. Néanmoins, tous ses membres partagent une caractéristique structurale commune, la présence dans leur structure d'un domaine en triple hélice qui correspond à la répétition du triplet (Gly-X-Y)n (X étant fréquemment la proline et Y l'hydroxyproline) dans la séquence d'acides aminés. Les collagènes sont classés en plusieurs sous-familles déterminées en fonction des homologies de séquence et de similitudes au niveau de l'architecture modulaire des chaînes polypeptidiques et de leur assemblage supramoléculaire. L'essentiel de cette revue est consacré aux collagènes nouvellement identifiés qui sont des collagènes fibrillaires, des FACITs (associés aux collagènes fibrillaires), les collagènes membranaires et les multiplexines. Cette revue inclut également une présentation des protéines possédant au moins un domaine en triple hélice mais non référencés pour l'instant comme étant des collagènes.