After a historical introduction the authors describe their most recent results on the structure, assembly and elasticity of elastin. Recent results obtained by analyzing the conformation of polypeptide sequences encoded by the single exons of human tropoelastin demonstrated the presence of labile conformations such as poly-proline II helix (PPII) and β-turns whose stability is strongly dependent on the microenvironment. Stable, periodic structures, such as -helices, are only present in the poly-alanine cross-linking domains. These findings give a strong experimental basis to the understanding of the molecular mechanism of elasticity of elastin. In particular, they strongly support the description of the native relaxed state of the protein in terms of trans-conformational equilibria between extended and folded structures as previously proposed [Int. J. Biochem. Cell. Biol. 31 (1999) 261]. The same polypeptide sequences have been analyzed for their ability to coacervate and to self-assembly. Although the great majority of them were shown to be able to adopt more or less organized structures, only a few were indeed able to coacervate. Studies carried out by transmission electron microscopy showed the polypeptides to adopt a variety of supramolecular structures going from a filamentous organization (typical of elastin) to amyloid-like fibers. On the whole, the results obtained gave significant insight to the roles played by specific polypeptide sequences in self-assembly and possibly in elasticity.

Après une introduction historique, les auteurs, présentent leurs résultats les plus récents sur la structure, l'assemblage et l'élasticité de l'élastine. Les résultats obtenus par analyse de la conformation de séquences polypeptidiques codées par les exons individuels de la tropoelastina humaine out démontré la présence de conformations labiles, comme la poly-proline II et les coudes β, dont la stabilité dépend fortement du milieu. Les structures périodiques, telles que l'-hélice, sont présentes seulement dans les séquences poly-alanine des domaines de réticulation. Cela donne une base expérimentale solide à la compréhension du mécanisme moléculaire de l'élasticité de l'élastine. En particulier, cela étaye fortement la description de l'état natif relaxé de la protéine en termes d'équilibre entre conformations étendues et repliées, comme il avait été proposé précédemment. [Int. J. Biochem. Cell. Biol. 31 (1999) 261]. Les mêmes séquences ont aussi été étudiées du point de vue de leur aptitude à la coacervation et à l'auto-assemblage. Seules quelques séquences sont capables de coacerver bien que la plupart peuvent donner des structures supramoléculaires filamenteuses (comme l'élastine) ou encore du type amyloïde. En général les résultats ont mis en évidence le rôle joué par quelques séquences spécifiques dans l'auto-assemblage et, probablement, dans l'élasticité.