Ammonium transport is mediated by membrane proteins of the ubiquitous Amt/Rh family. Despite the availability of different X-ray structures that provide many insights on the ammonium permeation process, the molecular details of its mechanism remain controversial. The X-ray structures have revealed that the pore of the Amt and Rh proteins is characterized by a hydrophobic portion about 12Å long in which electronic density was observed in crystallographic study of AmtB from Escherichia coli. This electronic density was initially only observed when crystals were grown in presence of ammonium salt and was thus attributed to ammonia (NH₃) molecules, and lead the authors to suggest that the conduction mechanism in the Amt/Rh proteins involves the single-file diffusion of NH₃ molecules. However, other X-ray crystallography results and molecular mechanics simulations suggest that the pore of AmtB could also be filled with water molecules. The possible presence of water molecules in the pore lumen calls for a reassessment of the growing consensus that Amt/Rh proteins work as plain NH₃ channels. Indeed, functional experiments on plant ammonium transporters and rhesus proteins suggest a variety of permeation mechanisms including the passive diffusion of NH₃, the antiport of NH₄⁺/H⁺, the transport of NH₄⁺, or the cotransport of NH₃/H⁺. We discuss these mechanisms in light of some recent functional and simulation studies on the AmtB transporter and illustrate how they can be reconciled with the available high resolution X-ray data.

Le transport d’ammonium est facilité par des protéines membranaires de la famille Amt/Rh. Malgré l’information essentielle apportée par les différentes structures obtenues par cristallographie de rayons X, les mécanismes de perméation de l’ammonium font toujours l’objet de controverses. Les structures tridimensionnelles ont révélé que le pore des protéines Amt et Rh est caractérisé par une section hydrophobe d’une longueur de 12Å dans laquelle de la densité électronique a été observée dans des études de cristallographie du transporteur AmtB d’Escherichia coli. Cette densité électronique n’a d’abord été observée qu’avec des cristaux ayant été exposés à un sel d’ammonium et a donc été associée à la présence de molécules d’ammoniaque (NH₃). Cette observation a mené les auteurs à suggérer que le mécanisme de conduction dans les protéines Amt/Rh implique une diffusion en simple file de NH₃. Cependant, d’autres études de cristallographie et des simulations de mécaniques moléculaires suggèrent que le pore de l’AmtB pourrait aussi contenir des molécules d’eau. La possibilité que des molécules d’eau se trouvent dans la portion hydrophobe du pore appelle à une réévaluation du modèle faisant presque consensus selon lequel les protéines de la famille Amt/Rh fonctionnent comme si elles étaient des canaux NH₃. Des expériences fonctionnelles sur des transporteurs d’ammonium de plantes et sur des protéines Rhésus suggèrent une variété de mécanismes de perméation, incluant la diffusion passive de NH₃, l’antiport de NH₄⁺/H⁺, le transport de NH₄⁺ ou encore le co-transport de NH₃/H⁺. Nous discutons de ces mécanismes à la lumière de récentes études fonctionnelles et de simulations sur le transporteur AmtB pour illustrer comment il est possible de les réconcilier avec les données de cristallographie de rayons X.