Détermination de l'état d'oligomérisation du domaine homologue à la pleckstrine de la protéine AKT2 par des techniques RMN - 01/01/04
Daniel
Auguin,
Thierry
Gostan,
Marc-André
Delsuc,
Christian
Roumestand
*
*Auteur correspondant.
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Résumé |
Cet article décrit l'analyse par RMN de l'état d'oligomérisation du domaine homologue à la pleckstrine (PHD) de la protéine AKT2. Cette étude a été effectuée selon deux approches différentes : la détermination du temps de corrélation de la molécule par analyse des paramètres de relaxation 15N, et la détermination de son coefficient de diffusion par les techniques de DOSY. Les deux méthodes donnent des résultats convergents et ont permis d'établir le caractère monomérique de la protéine en solution, dans les conditions utilisées pour son analyse structurale. Pour citer cet article : D. Auguin et al., C. R. Chimie 00 (2004).
Mots clés : AKT ; Relaxation 15N ; DOSY ; État d'oligomérisation.
Abstract |
NMR determination of the Pleckstrin Homology domain oligomerisation state of the protein AKT2. The oligomerisation state of the AKT2 Pleckstrin Homology Domain (PHD) has been investigated by two different NMR methods: the determination of the correlation time of the protein by measurement of the 15N relaxation parameters, and the measurement of its diffusion coefficient using DOSY techniques. The two methods give similar results and assess the monomeric state of the protein in the conditions used for the structural analysis. To cite this article: D. Auguin et al., C. R. Chimie 00 (2004).
Mots clés : AKT ; 15N relaxation ; DOSY ; Oligomerization state.
Plan
Vol 7 - N° 3-4
P. 265-271 - mars-avril 2004 Retour au numéro
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