The superfamily of globins has emerged some 4000 Myr from a common ancestor, which was among the basic protein components required for life. Globins are present in the three kingdoms of life. From a structure point of view, these molecules are defined by the presence of a characteristic protein fold, rich in ⍺-helix, surrounding a heme group. Depending on the species or organs, they may be physiologically active as monomers, tetramers or large size polymers. Their function varies from the classical reversible binding of oxygen for transport and storage to cytoprotection against reactive oxygen species, NO scavenging, signaling in oxygen dependent metabolic pathways, or possibly other specific properties involving ligand or electron transfer. All these aspects are discussed in this review. To cite this article: H. Wajcman et al., C. R. Biologies 332 (2009).

La superfamille des globines est apparue il y a quelques 4 milliards d’années à partir d’un ancêtre commun qui se trouvait parmi les protéines indispensables à la vie. Les globines sont présentes dans les trois règnes du monde vivant. Ces molécules se définissent par une structure commune constituée par un repliement caractéristique de six à huit hélices ⍺ autour d’une molécule d’hème. Selon les espèces ou les organes, ces molécules peuvent être physiologiquement actives sous forme de monomères, de tétramères voire de polymères de grande taille. Leur fonction varie d’une liaison réversible à l’oxygène permettant le classique transport ou stockage de ce gaz à celui d’une protection de la cellule contre les agressions oxydantes. Il peut également s’agir d’un piégeage du monoxyde d’azote, ou encore d’un rôle de signalisation dans le contrôle de métabolisme ou de fonctions oxygène dépendantes. Des rôles nouveaux dans des processus de transports d’électrons ou de fixation de ligands sont régulièrement décrits. Tous ces aspects sont discutés dans cette revue. Pour citer cet article : H. Wajcman et al., C. R. Biologies 332 (2009).