Hemoglobin (Hb) is probably the most thoroughly studied protein in the human body. However, it has recently been proposed that in addition to the well known function of dioxygen and carbon dioxide transporter, one of the main roles of hemoglobin is to store and transport nitrogen monoxide. This hypothesis is highly disputed and is in contrast to the proposal that hemoglobin serves as an NO  scavenger in the blood. In this short review, I have presented the current status of research on the much-debated mechanism of the reaction between circulating hemoglobin and NO . Despite the fact that oxyHb is extremely rapidly oxidized by NO , under basal physiological conditions the biological activity of NO  in the blood vessels is not completely lost. It has been shown that three factors reduce the efficiency of hemoglobin to scavenge NO : a so-called red blood cell-free zone created close to the vessel wall by intravascular flow, an undisturbed layer around the red blood cells - where the NO  concentration is much smaller than the bulk concentration - and/or the red blood cell membrane. Alternatively, it has been proposed that NO  binds to Cys  of oxyHb, is liberated after deoxygenation of Hb, and consequently allows for a more effective delivery of O₂ to peripheral tissues. However, because of the extremely fast rate of the reaction between NO  and oxyHb, experiments in vitro lead to artefactual production of large amounts of  -nitroso-hemoglobin. These results, together with other data, which challenge most steps of the NO -transporter hypothesis, are discussed. To cite this article: S. Herold, C. R. Biologies 326 (2003).

L'hémoglobine (Hb) est probablement la protéine du corps humain qui a été étudiée le plus exhaustivement. Pourtant, il a récemment été proposé qu'en plus de ses fonctions bien connues de transporteur d'oxygène et de dioxyde de carbone, l'un des principaux rôles de l'hémoglobine soit le stockage et le transport du monoxyde d'azote. Cette hypothèse est très controversée et s'oppose à la proposition selon laquelle l'hémoglobine sert de piège à NO  dans le sang. Dans cette revue, l'auteur décrit l'état actuel des recherches sur le mécanisme très débattu de la réaction entre l'hémoglobine circulante et NO . En dépit du fait que l'oxyHb est extrêmement rapidement oxydée par NO , l'activité biologique de ce dernier dans les vaisseaux sanguins n'est pas complètement perdue pour des conditions physiologiques basales. Il a été montré que trois facteurs réduisent l'efficacité de l'hémoglobine en tant que piège à NO  : une zone dépourvue de globules rouges créée à proximité de la paroi des vaisseaux par un flux intravasculaire, une couche non perturbée autour des globules rouges - dans laquelle la concentration en NO  est beaucoup plus faible que dans la masse - et/ou la membrane des globules rouges. Il a été proposé alternativement que NO  se lie avec la Cys  de l'oxyHb, puis est libéré après désoxygénation de l'Hb, permettant un approvisionnement plus efficace des tissus périphériques en O₂. Pourtant, à cause de la vitesse extrêmement rapide de la réaction entre NO  et oxyHb, les expériences in vitro conduisent à la production artéfactuelle de grandes quantités de  -nitroso-hémoglobine. Ces résultats, avec d'autres données, qui défient la plupart des étapes de l'hypothèse du transporteur de NO , sont discutés. Pour citer cet article : S. Herold, C. R. Biologies 326 (2003).