Un groupe de dystrophies cornéennes héréditaires a été relié à des mutations du gène TGFBI (BIGH3) en 1997. Certaines de ces dystrophies présentent un intérêt biochimique particulier allant au-delà du cadre des pathologies de la cornée : les dystrophies amyloïdes cornéennes. Si les descriptions cliniques et génétiques sont nombreuses, la connaissance des processus biochimiques aboutissant à la formation de dépôts amyloïdes exclusivement cornéens reste très faible. Nous faisons le point sur les caractéristiques de la protéine βig-h3 en nous intéressant particulièrement à la région du codon 124. Nous discutons les mécanismes de conversion amyloïde de βig-h3 à partir de nos résultats et des connaissances acquises sur cette protéine et sur d’autres types d’amylose. Ces données permettent de comprendre les mécanismes potentiels aboutissant aux variations phénotypiques liées aux différentes mutations du codon 124 de βig-h3.

In 1997, a group of hereditary corneal dystrophies was related to mutations in the TGFBI (BIGH3) gene. Within this group, some corneal dystrophies present particular biochemical features in that they are characterized by corneal amyloid deposition. Contrary to clinical and genetic knowledge, the biochemical characteristics of the encoded protein (βig-h3) and the mechanisms of its amyloid conversion remain unclear. We review the current knowledge on the βig-h3 protein and focus on the behavior of the codon 124 region. We discuss this protein’s mechanisms of amyloid conversion from our results and previous reports as well as from other types of amyloidosis. These data provide a better understanding of the putative processes leading to the phenotypic variations linked with their respective codon 124 mutation.