The pan-allergen includes proteins families, which are involved in general essential processes and, thus, generally distributed throughout nature. Plant pan-allergens are in charge of many IgE cross-reactions against plant food and pollen allergen sources. Pan-allergens that have been analyzed in this study are profilin and PR10 families. profilins are present in the cytoplasm of the cell and PR10 is important for controlling the growth of actin microfilaments. The cross-reactivity of IgE antibodies is a key factor in allergy occurrence. In this study, the 3-D structures of Amb a 8, Ara h 5, and Cyn d 12 of profilin family, and that of Bet v 1, Pru av 1, and Gly m 4 of PR10 family were obtained, mutated Amb a 8 (N52→S, K56→R), Ara h 5 (A54→L, A60→L), Cyn d 12 (H10→R, H19→R), Bet v 1 (N43→S, N47→S), Pru av 1 (N142→S, K152→R), Gly m 4 (K64→R, K69→R), and docked with IgE. Our results indicated that the binding energy of mutated structures to IgE decreased. This variation in the amino acid sequence and protein structure could lead to a reduction in their binding energy to IgE in the human body, resulting in a reduction in the release of histamine, which ultimately diminishes the allergy symptoms and sensitivity to the recombinant protein.

Les pan-allergènes comprennent des familles protéiques qui sont impliquées dans phénomènes généraux essentiels et par conséquent ils sont très largement répandus dans la nature. Les pan-allergènes végétaux sont en cause dans de nombreuses réactions croisées entre les allergènes végétaux alimentaires ou polliniques. Les pan-allergènes étudiés dans cette étude sont les familles PR10 et les profilines. Les profilines sont présentes dans le cytoplasme de la cellule végétale et les PR10 jouent un rôle important dans le contrôle de la croissance des microfilaments d’actine. La réaction croisée des anticorps IgE est un facteur clé dans la survenue des allergies. Dans cette étude les structures 3-D de Amb a 8, Ara h 5 et Cyn d 12 de la famille des profilines et celles de Bet v 1, Pru av 1 et Gly m 4 de la famille des PR 10 ont été isolées, avec obtention de mutations de Amb a 8 (N52→S, K56→R) d’Ara h 5 (A54→L, A60→L), Cyn d 12 (H10→R, H19→R), Bet v 1 (N43→S, N47→S), Pru av 1 (N142→S, K152→R), Gly m 4 (K64→R, K69→R) amarrées avec les IgE. Nos résultats montrent que l’énergie de liaison des structures mutées avec les IgE décroit. Cette variation de la séquence des acides aminés et de la structure protéique pourrait aboutir à une réduction de leur capacité de liaison avec les IgE chez l’homme, aboutissant à une moindre libération d’histamine, ce qui conduit finalement à diminuer les symptômes allergiques et la sensibilité à la protéine recombinante.