Les protéines de la famille de la stathmine interagissent avec la tubuline et régulent négativement l'assemblage des microtubules. Une molécule de stathmine, protéine de 17 kDa, forme un complexe avec deux molécules de tubuline ; cette interaction est affaiblie après phosphorylation de la stathmine. La structure cristalline déterminée par radiocristallographie aux rayons X révèle un arrangement tête-à-queue des deux molécules de tubuline, le domaine stathmine formant une longue hélice α reliant les deux tubulines. In vitro, toute l'action de la stathmine s'explique par la séquestration de la tubuline : en la maintenant dans une forme courbe incompatible avec son incorporation dans le microtubule, la stathmine diminue le réservoir de tubuline disponible pour l'assemblage. In vivo, un mécanisme alternatif impliquant l'interaction directe de la stathmine avec l'extrémité (+) des microtubules a également été proposé ; des expériences supplémentaires sont nécessaires pour évaluer la contribution éventuelle de ce mécanisme alternatif à l'action de la stathmine sur les microtubules.

Stathmin family proteins interact with tubulin and negatively regulate its assembly in microtubules. One stathmin molecule forms a complex with two αβ tubulin heterodimers in an interaction that is weakened upon stathmin phosphorylation. The X-ray structure of crystals of the complex reveals a head-to-tail arrangement of the two tubulins which are connected by a long stathmin α helix. By holding tubulins in a curved complex that is not incorporated in microtubules, stathmin lowers the pool of “assembly competent” tubulin. An alternate mechanism has been also proposed to account for the stathmin action in vivo; it involves a direct interaction of stathmin with microtubule (+) ends. More experiments are needed to evaluate the relative contribution of this alternative mechanism to the regulation of tubulin assembly by stathmin.