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Purification of novel angiotensin converting enzyme inhibitory peptides from beef myofibrillar proteins and analysis of their effect in spontaneously hypertensive rat model - 16/06/19

Doi : 10.1016/j.biopha.2019.109046 
Seung Yun Lee, Sun Jin Hur
 Department of Animal Science and Technology, Chung-Ang University, 4726 Seodong-daero, Daedeok-myeon, Anseong-si, Gyeonggi 17546, Republic of Korea 

Correspondence author.

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Highlights

ACE inhibitory peptides produced from beef protein using novel cheap enzyme alkaline-AK.
<3 kDa peptides obtained by alkaline-AK decreased systolic blood pressure in rat model.
A novel peptide, LIVGIIRCV, from beef protein hydrolysate was identified.
Peptide LIVGIIRCV can be used for treatment of hypertension related diseases.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Abstract

This study was conducted to purify the angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitory peptides from beef myofibrillar proteins by using inexpensive enzymes alkaline-AK and papain. Different molecular weight peptides (<3 and <10 kDa) were obtained using ultrafiltration. The <3 kDa peptides obtained by alkaline-AK (AK3K) digestion showed the highest ACE inhibitory activity (74.29%) as compared to other alkaline-AK peptides, and a strong antihypertensive effect of AK3K was observed in the spontaneously hypertensive rat (SHR) model. The AK3K treatment groups (400 and 800 mg/kg body weight) exhibited a decrease in systolic blood pressure (SBP) by 28 and 35 mmHg, respectively in the SHR model. The study demonstrated that the ACE inhibitory peptide obtained from beef myofibrillar proteins had the sequence Leu-Ile-Val-Gly-Ile-Ile-Arg-Cys-Val, and could be possibly used for lowering the SBP.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Keywords : ACE inhibitory peptide, Beef, Myofibrillar protein, Antihypertensive effect, Spontaneously hypertensive rats


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Vol 116

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