L’hémoglobine est la principale protéine des globules rouges assurant le transport de l’oxygène (O₂) du poumon vers les tissus et le retour du gaz carbonique (CO₂) des tissus vers le poumon. Sa structure oligomérique permet une régulation fine par l’O₂ lui-même (effet allostérique) et par le pH et le 2,3-diphosphoglycérate. Le fer (Fe²⁺) de la molécule d’hème portée par les chaînes de globine constitutives de l’hémoglobine assure la liaison de l’O₂. Des mutations sur les gènes codant pour les chaînes de globine peuvent modifier la solubilité, la stabilité, l’affinité pour l’O₂, la liaison du Fe²⁺ ou son état d’oxydation, de l’hémoglobine. La mutation la plus fréquente est celle responsable de la drépanocytose avec apparition d’HbS de migration anormale à l’électrophorèse et d’hématies falciformes. D’autres mutations amènent à des protéines mutantes moins solubles et de migrations anormales ; on regroupe cet ensemble sous le terme d’hémoglobinoses, ou anomalies qualitatives de l’hémoglobine. D’autres types de mutations se manifestent par des anomalies quantitatives, dites thalassémies, avec défaut de synthèse de la chaîne α dans les α-thalassémies et de la chaîne β dans les β-thalassémies. L’exploration de ces anomalies qualitatives ou quantitatives passe par des méthodes séparatives basées sur des différences de charges électriques, comme l’électrophorèse alcaline ou acide en gel ou en capillaire, l’isoélectrofocalisation et la chromatographie d’échange d’ions. Il sera souvent nécessaire de disposer de dosages fiables en Hb anormale, HbF et HbA2 auxquels on peut ajouter la numération-formule sanguine montrant l’anémie hémolytique et la génétique moléculaire pour identifier la mutation. D’autres analyses plus spécialisées sont réservées aux centres de référence.

Hemoglobin is the major protein in red cells responsible for the transport of oxygen (O₂) from lung toward tissues and coming back of carbonic gas (CO₂) from tissues toward lung. Its oligomeric structure allows a fine regulation by O₂ it-self (allosteric effect) and by pH and 2,3-diphosphoglycerate. Iron ion (Fe²⁺) in the heme molecule carried by globin chains constitutive of hemoglobin is responsible for O₂ transport. Mutations in genes encoding globin chains can modify solubility, stability, affinity for O₂, linkage of Fe²⁺ or its oxidative state, of hemoglobin. The most usual mutation is that responsible for sickle cell disease with the appearance of HbS with abnormal migration in electrophoresis. Other mutations lead to mutant proteins less soluble and with abnormal migration ; this group of diseases is called hemoglobinoses, or qualitative abnormalities of hemoglobin. Other types of mutations are characterized by quantitative abnormalities, called thalassemia, with the defect in the synthesis of the α-chain in α-thalassemia or the β-chain in β-thalassemia. The exploration of these qualitative or quantitative abnormalities needs separative methods based on the differences in electric charges, such as alkaline or acidic electrophoresis in a gel or a capillary, isoelectrofocusing and ion-exchange chromatography. Often it would be necessary to quantify the abnormal Hb, also HbF and HbA2 with blood counting showing the hemolytic anemia and molecular genetics for the identification of the mutation. Other more specialized analyses are reserved to reference centers.