Albumin, a major protein in the blood circulation, can undergo increased glycation in diabetes. From recent studies, it has become evident that glycation has important implications for albumin actions and impact on cell functioning. This study compares the structural and functional properties of albumin glycated by glucose and methylglyoxal (MGO) with those of albumin purified from diabetic patients.

Human serum albumin (HSA) was purified from diabetic patients and control subjects using affinity chromatography, and oxidation parameters in various albumin preparations were determined. Tryptophan and 1-anilino-8-naphthalene sulphonic acid (ANSA) probe fluorescence, redox state, antioxidant and copper-binding capacities of the different preparations of albumin were also determined and compared.

Occurrence of oxidative modifications was enhanced in albumin whether purified from diabetic patients, or glycated by glucose or MGO, after determination of their fructosamine and free thiol and amino group contents, carbonyl content and antioxidant activities. Whereas more quantitative changes in oxidative and structural parameters were observed in the glucose- and MGO-modified albumins, significant impairment of albumin function (free-radical-scavenging and copper-binding capacities) were demonstrated in the HSA purified from diabetics. These findings reveal different structural and functional features of diabetic HSA compared with in vitro models.

This study provides new information supporting albumin as an important biomarker for monitoring diabetic pathophysiology. In addition, it reconfirms the influence of experimental conditions in which advanced glycation end-products (AGEs) are generated in tests designed to mimic the pathological conditions of diabetes.

Le stress oxydant et les modifications oxydatives des protéines sont directement impliqués dans les complications du diabète. Un facteur puissamment protecteur contre le stress oxydant, produit par notre organisme, n’est autre que l’albumine, protéine la plus abondante du plasma. Mais, en particulier chez les diabétiques, la structure de l’albumine se trouve modifiée par des phénomènes de glycation qui confèrent à la protéine des propriétés biologiques néfastes. Dans cette étude, nous avons cherché à comparer les modifications structurales et fonctionnelles de l’albumine glyquée in vitro avec celles de l’albumine purifiée à partir de patients diabétiques.

L’albumine humaine a été purifiée à partir de patients diabétiques ou de témoins en utilisant la chromatographie d’affinité. La glycation in vitro d’albumine humaine a été effectuée par des incubations en présence de méthylglyoxal (MGO) ou de glucose. Les statuts structuraux et fonctionnels (pouvoir antioxydant) des différentes préparations d’albumine ont été déterminés et comparés au moyen notamment de mesures de propriétés électrophorétiques, de fluorescence, de capacités de liaison de métaux ou de neutralisation de radicaux libres.

Une augmentation importante et significative des modifications de type oxydatif a été observée à la fois au niveau des préparations d’albumine glyquée in vitro par le glucose ou le MGO, mais également dans la protéine lorsqu’elle purifiée à partir de patients diabétiques. En particulier, une altération des propriétés antioxydantes de piégeage des radicaux libres et de fixation des métaux a été mise en évidence pour l’albumine provenant de diabétiques.

Ce travail contribue à montrer l’importance de l’albumine comme un biomarqueur majeur à privilégier pour le développement de stratégies nutritionnelles ou pharmaceutiques afin de limiter les désordres inhérents à la pathologie diabétique.