This article reviews the current methods available to covalently label peptides and proteins with transition organometallic entities in a side-chain-selective and covalent manner. Almost all these methods take advantage of the reactivity of the nucleophilic groups borne by most proteins, namely the -amino function of lysine residues and the thiol function of cysteine residues. In this way, the unusual physical and/or spectroscopic properties of transition metals and their organo-complexes may be exploited in different areas of biology and medicine, including analytical biochemistry, protein three-dimensional structure analysis and radio-pharmaceuticals development. To cite this article: M. Salmain, G. Jaouen, C. R. Chimie 6 (2003).

Cet article passe en revue les méthodes actuellement disponibles pour marquer de manière covalente des peptides et des protéines avec des entités organométalliques. Presque toutes ces méthodes sont basées sur la réactivité des fonctions nucléophiles portées par la plupart des protéines, en l'occurrence la fonction -amino des résidus lysine et la fonction thiol des résidus cystéine. Les propriétés physiques et/ou spectroscopiques originales des métaux de transition et de leurs organo-complexes peuvent être ainsi exploitées dans des domaines variés de la biologie et de la médecine, en particulier pour la biochimie analytique, l'analyse tridimensionnelle des protéines et le développement de radiopharmaceutiques. Pour citer cet article : M. Salmain, G. Jaouen, C. R. Chimie 6 (2003).